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其他elisa試劑盒解析細(xì)胞中蛋白質(zhì)則是線狀分子，纏繞在一起組成蛋白質(zhì)特異性結(jié)構(gòu)：有些球形，有些是管狀的，各不相同。這些結(jié)構(gòu)都會(huì)在變性過(guò)程中崩解，蛋白質(zhì)再次變成線狀，并由于失去其功能。
剎那之間的崩解？
之前的研究是基于計(jì)算分析，假定當(dāng)溫度超過(guò)蛋白質(zhì)行駛功能的狹窄溫度范圍時(shí)，細(xì)胞的大部分蛋白質(zhì)就會(huì)變性。比如對(duì)于腸道細(xì)菌大腸桿菌來(lái)說(shuō)，zui適溫度大約為37℃，如果高出46°C，細(xì)菌就會(huì)死亡，因?yàn)榈鞍踪|(zhì)結(jié)構(gòu)*改變了。但是來(lái)自蘇黎世聯(lián)邦理工學(xué)院的研究人員改寫(xiě)了這一基本理論，由ETH Zurich的Paola Picotti帶領(lǐng)的研究組指出只有一小部分的關(guān)鍵蛋白質(zhì)在達(dá)到一個(gè)臨界溫度閾值時(shí)會(huì)發(fā)生同時(shí)變性。
研究中，研究人員全面分析比對(duì)了四種生物在不同溫度下所有的蛋白，也就是蛋白質(zhì)組。他們將大腸桿菌，人類(lèi)細(xì)胞，酵母細(xì)胞和耐熱細(xì)菌嗜熱鏈球菌（T. thermophilus）逐漸升溫至76°C。在每次溫度增加后，研究人員都會(huì)檢測(cè)細(xì)胞中存在的蛋白質(zhì)并確定它們的結(jié)構(gòu)特征。zui終研究人員總共分析了8,000種蛋白質(zhì)。
關(guān)鍵元件首先出現(xiàn)變性
通過(guò)這項(xiàng)研究，我們發(fā)現(xiàn)只有少數(shù)蛋白質(zhì)在細(xì)菌死亡的溫度下發(fā)生了崩解。由此我們對(duì)之前關(guān)于生物體大多數(shù)蛋白質(zhì)同時(shí)變性這一理論提出了質(zhì)疑。
一旦溫度超出物種特異性適宜值幾度，研究檢測(cè)的蛋白質(zhì)中有80個(gè)蛋白質(zhì)發(fā)生了崩解，盡管這些蛋白質(zhì)只是構(gòu)成細(xì)胞蛋白質(zhì)的一小部分，但這對(duì)細(xì)胞是致命的，因?yàn)檫@些蛋白質(zhì)類(lèi)型中的一些蛋白具有重要功能，或者說(shuō)是一個(gè)大型蛋白質(zhì)網(wǎng)絡(luò)中的關(guān)鍵組成元件，也就是說(shuō)是少量蛋白在這種關(guān)鍵時(shí)刻發(fā)生了變性。一旦這些關(guān)鍵元件出現(xiàn)故障，細(xì)胞就無(wú)法繼續(xù)工作。
靈活性導(dǎo)致不穩(wěn)定
生物系統(tǒng)的關(guān)鍵元件對(duì)熱很敏感，其他elisa試劑盒初初來(lái)看這似乎是進(jìn)化上的一個(gè)bug。但是這些蛋白質(zhì)由于其靈活性常常導(dǎo)致不穩(wěn)定，這也是其能在細(xì)胞中完成不同任務(wù)的原因，“靈活性和穩(wěn)定性之間會(huì)相互排斥，細(xì)胞必須作出妥協(xié)。”
研究人員還發(fā)現(xiàn)細(xì)胞中也存在許多穩(wěn)定，且不易發(fā)生異常或病理折疊的蛋白質(zhì)，這從細(xì)胞的角度來(lái)看是很劃算的。因?yàn)槿绻@些常見(jiàn)蛋白質(zhì)發(fā)生逆轉(zhuǎn)，發(fā)生錯(cuò)誤折疊，那么細(xì)胞就不得不投入大量的能量來(lái)進(jìn)行重構(gòu)與處理，因此細(xì)胞中大部分的蛋白質(zhì)還是要比蛋白更為穩(wěn)定。但是為什么嗜熱鏈球菌細(xì)菌即使在超過(guò)70℃的溫度下也不受影響呢？這些細(xì)胞會(huì)優(yōu)先穩(wěn)定那些對(duì)熱敏感，功能上關(guān)鍵的蛋白質(zhì)，例如適應(yīng)性蛋白質(zhì)序列。
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